Enzim memiliki kemampuan intrinsik untuk mengatul jalur metaboliknya dengan cara mengontrol kapan dan dimana suatu enzim dapat aktif. Sel melakukan hal ini dengan cara menghidupkan atau mematikan gen yang mengkodekan enzim-enzim spesifik tersebut. Pada beberapa kasus molekul yang secara alami meregulasi aktivitas enzim tersebut bertindak seperti inhibitor non kompetitif dapat balik.
Molekul regulator ini mengubah bentuk enzim dan situs aktifnya dengan cara berikatan dengan suatu situs aktif di bagian lain molekul enzim melalui interaksi nonkovalen. Regulasi Alosterik (allosteric regulation) adalah istilah yang digunakan untuk mendeskripsikan terpengaruhnya fungsi proten pada suatu situs oleh pengikatan molekul regulator di suatu situs lain. Regulasi semacam ini dapat mengakibatkan inhibisi (penghambatan) dan stimulasi (perangsangan) aktivitas enzim.
Sebagian besar enzim yang diregulasi secara alosterik terdiri dari dua atau lebih subunit yang masing-masing tersusun atas suatu rantai polipeptida dan memiliki situs aktifnya sendiri. Keseluruhan komplek berosilasi antara bentuk aktif untuk katalisasi dan bentuk inaktif.
.PNG?revision=1)
Molekul regulator pengaktivasi atau penghambat berikatan dengan situs regulasi yang seringkali terletak di tempat subunit-subunit bergabung. Pengikatan aktivator ke situs regulasi menstabilkan bentuk yang memiliki situs aktif fungsional, sedangkan pengikatan inhibitor menstabilkan bentuk inaktif enzim. Subunit-subunit enzim alosterik saling cocok sedemikian rupa sehingga perubahan satu bentuk subunit akan ditularkan ke semua subunit.
Konsentrasi regulator yang berfluktuasi akan menyebabkan respon berpola rumit dalam aktivitas enzim itu sendiri. Produk hidrolisis ATP (ADP dan P) memainkan peran kompleks dalam menyeimbangkan antara jalur anabolik dan katabolik. Jika produksi ATP lebih lamban daripada penggunaannya, maka ADP akan terakumulasi dan mengaktifkan enzim untuk mempercepat katabolisme sehingga menghasilkan ATP lebih banyak. Jika molekul ATP terlalu banyak maka katabolisme akan melambat karena molekul ATP akan terakumulasi dan mengikat enzim yang sama. Molekul ATP, ADP dan molekul lain yang terkait juga mempengaruhi jalur anabolik, sehingga dengan cara ini enzim alosterik mengontrol laju reaksi kunci dalam kedua jalur metabolik, yaitu anabolik dan katabolik.
Dalam jenis aktivasi lain molekul substrat yang berikatan dengan satu situs aktif akan merangsang daya katalitik suatu enzim multisubunit dengan cara mempengaruhi situs aktif lainnya, mekanisme ini dinamakan kooperativitas (cooperativity). Kooperativitas terjadi saat molekul substrat yang menyebabkan kecocokan terinduksi pada salah satu subunit dapat memicu perubahan serupa pada semua subunit dalam enzim tersebut. Salah satu contoh adalah pengikatan oksigen pada hemoglobin (walaupun hemoglobin bukan merupakan enzim), pengikatan satu molekul oksigen ke setiap situs pengikatan akan meningkatkan afinitas terhadap oksigen pada situs-situs lainnya.
Ketika ATP secara alosterik menghambat suatu enzim dalam jalur pembuatan ATP seperti yang bahasan pada paragraf di atas, yang terjadi adalah inhibisi umpan balik yaitu suatu metode yang umum dalam kontrol metabolik. Dalam inhibisi umpan balik (feedback inhibition) jalur metabolik menjadi inaktif akibat pengikatan produk akhir ke enzim yang bekerja di jalur awal sehingga jalur metabolik terhambat.
