CAMPBELL-REECE : Katalis di situs aktif enzim

Pada sebagian besar reaksi enzimatik substrat ditahan di situs aktif enzim dengan suatu interaksi lemah, misalnya ikatan hidrogen atau ikatan ionik. Gugus R pada sejumlah kecil asam amino yang menyusun situs aktif pada enzim mengkatalis perubahan substrat menjadi produk dan setelah itu produk meninggalkan situs aktif. Enzim tersebut kemudian bebas untuk mengambil substrat yang lain untuk diubah menjadi produk.

Keseluruah siklus katalisis pada enzim berlangsung sangat cepat, sehingga satu molekul enzim umumnya dapat mengubah seribu molekul substrat per detik, bahkan pada beberapa enzim lebih dari itu. Dan seperti pada katalis lain pada akhir reaksi enzim tetap berada pada bentuk semula. Oleh karena itu jumlah enzim yang sedikit mampu memberikan dampak metabolik yang sangat besar, dengan cara berfungsi berulang-ulang dalam siklus katalitik.

Sebagian besar reaksi metabolik bersifat dapat balik, dan suatu enzim dapat mengkatalis reaksi maju maupun reaksi mundur bergantung pada arah mana yang memiliki $$∆G negatif.  Nilai ∆G sendiri bergantung pada konsentrasi relatif antara reaktan dan produk, efek netto selalu mengarah pada kesetimbangan.

Enzim menggunakan beberapa mekanisme dalam menurunkan energi aktivasi dan mempercepat reaksi, antara lain :

1. Dalam reaksi yang melibatkan dua atau lebih reaktan, situs aktif menyediakan cetakan tempat substrat-substrat dapat berkumpul dalam orientasi yang sesuai agar terjadi reaksi di antara reaktan tersebut.
2. Ketika situs aktif mencengkeram substrat yang terikat, enzim mungkin merentangkan molekul subtrat untuk menuju bentuk transisinya, menekan dan membengkokkan ikatan kimia kritis yang harus diputus saat reaksi. Karena energi aktivasi berbanding lurus dengan kesulitan untuk memutus ikatan kimia, maka hal yang dilakukan situs aktif dalam membuat substrat mendekati kondisi transisinya akan mengurangi jumlah energi bebas yang harus diserap untuk mencapai kondisi tersebut.
3. Situs aktif mungkin menyediakan lingkungan mikro yang kondusif bagi satu tipe reaksi daripada lingkungan tempat reaksi itu terjadi dengan tanpa enzim. Jika situs aktif memiliki asam amino dengan gugus R yang bersifat asam, situs aktif mungkin menjadi kantung yang ber-Ph rendah dalam sel yang ber-Ph netral.
4. Partisipasi langsung situs aktif dalam reaksi kimia, terkadang proses ini bahkan melibatkan pembentukan ikatan kovalen sementara antara substrat dan gugus R asam amino pada enzim.

Laju pengubahan substrat menjadi produk oleh sejumlah enzim tertentu merupakan fungsi dari konsentrasi awal substrat. Semakin banyak molekul substrat yang tersedia, maka makin sering molekul substrat memasuki situs aktif enzim. Namun ada batasan seberapa cepat reaksi dapat didorong dengan memperbanyak substrat. Pada kondisi tertentu konsentrasi substrat cukup tinggi dan semua situs aktif pada enzim terisi oleh substrat, setelah produk dihasilkan dan keluar dari situs aktif maka segera substrat lain memasuki situs aktif. Pada kondisi ini enzim dikatakan jenuh.

Saat kondisi enzim jenuh maka satu-satunya cara untuk mempercepat reaksi pembentukan produk adalah dengan menambahkan enzim baru. Terkadang sel meningkatkan laju reaksi dengan cara menghasilkan lebih banyak molekul enzim.